Европейские биологи открыли еще один мускульный белок – миомезин, который соединяет отдельные волокна в клетках мышц и обладает невероятной эластичностью – его молекулы могут растягиваться в 2,5 раза и возвращаться в прежнее состояние без внутренних повреждений, говорится в статье, опубликованной в журнале PLoS Biology.

Клетки мышц содержат в себе множество различных белков из семейства миозинов, задействованных в сжатии и разжатии мускулов. Эти белки объединены в так называемые саркомеры – сложные механические конструкции из нескольких белков, исполняющих свои функции. Так, актин играет роль «границы» между волокнами, две молекулы миозина растягивают или сокращают саркомер, а белок-гигант титин соединяет их в единое целое.

«Обычные» мускульные белки способны растягиваться без риска повреждений примерно на 50–90%.

Группа ученых под руководством Маттиаса Вилманнса (Matthias Wilmanns) из Европейской лаборатории молекулярной биологии в городе Гамбург (ФРГ) обнаружила еще один компонент саркомера – белок миомезин. Данное вещество встречается во всех мускульных клетках тела. По словам биологов,

миомезин «сшивает» отдельные саркомеры и защищает их от деформации при приложении силы перпендикулярно волокнам мускульных нитей.

Вилманнс и его коллеги изучили свойства молекул миомезина, просветив их при помощи рентгеновского кристаллографа и нескольких электронных микроскопов.

Оказалось, что белок по своей структуре напоминает бусы, заплетенные в двойную спираль. Нити «бус» состоят из повторяющихся коротких цепочек аминокислот, на которые «нанизаны» шарики из молекул другого белка – иммуноглобулина.

При растяжении волокон миомезина двойная спираль раскручивается, что позволяет белку увеличить свою длину в 2,5 раза без риска получить какие-либо повреждения.

«Наше исследование показало, как миомезин может адаптировать свою длину в ответ на изменение габаритов сокращающихся или расслабляющихся мускулов. Он действует как очень эластичная лента, которая поддерживает общую структурную организацию мускульных волокон», – пишут авторы статьи.

В своих следующих работах исследователи планируют изучить устройство полной цепочки миомезина и проследить за его взаимодействием с другими составляющими саркомеров и более крупных структурных единиц мускулов.

«В нашей следующей работе мы определим структуру полноценной нити миомезина, и проследим за работой белка в живом организме, начиная с опытов на животных», – заключает Вилманнс.