Сразу две научные группы сообщили о создании криоэлектронных микроскопов, позволяющих проводить измерения с разрешением 1.2 ангстрема. Такое разрешение дает возможность изучать работу биомолекул на атомарном уровне.

Препринты доступны на сайте bioRxiv (1, 2), коротко об этих исследованиях рассказывается в редакционной статье Nature.

Криоэлектронная микроскопия — это форма просвечивающей электронной микроскопии, в которой образец исследуется при низких температурах. Такой подход позволяет естественным образом фиксировать объекты в отличие от рентгеновской кристаллографии, где образец искусственно кристаллизуется.

При изучении объекта методами рентгеновской кристаллографии исследователи могут тратить месяцы и годы на то, чтобы заставить кристаллизоваться исследуемую структуру, а многие важные с медицинской точки зрения белки не образуют пригодных для использования кристаллов. Подробнее про криоэлектронную микроскопию и ее плюсы вы можете прочитать в нашем материале «Тени во льду» .

Основное применение криоэлектронных микроскопов заключается в исследовании органических структур. В 2017 году Нобелевской премии по химии были удостоены Жак Дюбоше (Jacques Dubochet), Иоахим Франк (Joachim Frank) и Ричард Хендерсон (Richard Henderson) с формулировкой «за развитие криоэлектронной микроскопии высокого разрешения для определения структуры биомолекул в растворах». Однако для понимания работы биомолекул на атомном уровне разрешение современных криоэлектронных микроскопов необходимо улучшить.

22 мая появилось два независимых препринта на сайте biorXiv от группы из Германии под руководством Хольгера Старка (Holger Stark) и группы из Англии под руководством Сторса Шереса (Sjors H.W. Scheres), где были представлены методы определения трехмерной структуры белков с помощью криоэлетронного микроскопа с разрешением до 1.25 и до 1.2 ангстрема соответственно.