Открытие физиков кардинально изменяет традиционное понимание зрительного восприятия

Открытие группы ученых во главе с физиком из Сиракузского университета (Syracuse University, SU) проливает новый свет на то, как инициируется зрительный процесс. В течение почти 50 лет ученые считали, что световые сигналы не могут инициировать зрительное восприятие, если специальные молекулы световых рецепторов в клетках сетчатки сначала не изменили свою форму в ходе процесса, называемого изомеризацией. Однако группа исследователей из SU, включавшая ученых из Колумбийского университета (Columbia University), продемонстрировала, что зрительные сигналы могут быть инициированы в отсутствии изомеризации.

«Мы показали, что хромофорам (поглощающим свет веществам в фоторецепторах сетчатки) не нужно менять форму, чтобы вызвать зрительный сигнал», – говорит Кеннет Фостер (Kenneth Foster), профессор физики Колледжа Искусств и Наук SU. «Изменение формы, являющееся результатом изомеризации, на самом деле – второй этап этого процесса. Исторически сложилось так, что ученые сосредоточили свое внимание на изомеризации, не понимая, что существует более ранний и более важный этап».

Хромофоры поглощают свет после его попадания в глаз, вызывая чрезвычайно быструю серию сложных молекулярных изменений, позволяющих световым сигналам быть переданными, и проинтерпретированными, в мозг, в результате чего мы можем зрительно воспринимать окружающий нас мир. Зрительные хромофоры состоят из ретиналя (альдегида витамина А), который, связываясь с белком опсином, образует родопсин.

Группа Фостера установила, что зрительный процесс инициируется перераспределением электронов хромофора, которое происходит в течение первых фемтосекунд (одна квадриллионная доля секунды) после того, как свет попадает в глаз. Эксперименты показали, что поглощение хромофором фотона света вызывает перемещение электронов от его «свободного» конца к месту, где он связан с опсином. Движение электронов вызывает изменение электрического поля, окружающего хромофор. Это изменение улавливается высокочувствительными к электрическим явлениям аминокислотами. В свою очередь, аминокислоты дают сигнал остальной части молекулы родопсина инициировать зрительный процесс.

«Мы установили, что полное блокирование изомеризации хромофора не исключало зрительного восприятия на наших модельных организмах», – говорит Фостер. «Этот сигнал вызывается электронным взаимодействием, а не геометрическим изменением структуры хромофора, как предполагалось ранее. Мы считаем, что это универсальный механизм, активирующий родопсины всех организмов – от бактерий до млекопитающих».

1_105.jpg Поглощение фотона (синусоидальная волна) хромофором (оранжевый) приводит к возбужденному состоянию,
при котором электронная плотность (e−) смещается к лизину (К) N-конца родопсина, что вызывает
поляризацию соседних остатков триптофана (Trp, или W) и тирозина (Tyr, или Y) и изменяет Н-связи.
Возникающее в результате вращение этих поляризованных остатков и сдвиг Н-связей,
как представляется, играют главную роль в инициировании активации родопсина.
(Фото: обложка журнала Chemistry and Biology, cell.com/chemistry-biology)

Это открытие стало возможным благодаря новым технологиям и научной информации, недоступной 50 лет назад, когда ученые только начинали понимать, как мы видим, считает Фостер.

«Пятьдесят лет назад ученые мало знали о структуре родопсина», – говорит ученый. «Достижения в технологиях позволили ученым определить структуру родопсина на уровне аминокислот, что дало нам возможность разработать чувствительные эксперименты для проверки нашей гипотезы».

Статья об исследовании опубликована в журнале Chemistry and Biology, а ее анонс помещен на обложке его номера от 24.06.2011 г.

Исследование финансировалось Национальным институтом здравоохранения (National Institutes of Health) США.

Аннотация к статье

Evidence from Chlamydomonas on the Photoactivation of Rhodopsins without Isomerization of Their Chromophore

Пожалуйста, оцените статью:
Ваша оценка: None Средняя: 4.8 (6 votes)
Источник(и):

LifeSciencesToday

http://thecollege.syr.edu/…esearch.html